Пошук академічних текстів

Інформація × Реєстраційний номер 0208U005613, 0103U005876 , Науково-дослідна робота Назва роботи Дослідження молекулярних основ функціональної та біологічної активності полімерів (ліпополісахаридів, ферментів) мікробної клітини Назва етапу роботи Керівник роботи Варбанець Людмила Дмитрівна, Дата реєстрації 07-07-2008 Організація виконавець Інститут мікробіології і вірусології ім. Д.К. Заболотного НАН України Опис етапу Вперше встановлені структури О-ПС досліджуваних штамів R.aquatilis. Виявлено п"ять типів структур, які є унікальними. Структури О-ПС представлені лінійними або розгалуженими гетеро- або гомополісахаридами, які включають моно-,три- або гекса(гепа) сахаридні ланцюги,що повторюються.О-ПС ряду штамів містять більш ніж один тип олігосахаридів,які відрізняються за структурою.На основі О-антигенності ЛПС досліджувані штами розподілені на три серогрупи.ЛПС всіх досліджених штамів є пірогенними та тoксичними.Хімічна модифікація ЛПС досліджуваних штамів шляхом N,O- деацилювання та дефосфорилювання призводить до повної втрати токсичних та пірогенних властивостей.Внаслідок скринінгу серед 364 штамів-представників різних таксономічних груп на здатність синтезувати колагеназу і кератиназу відібрано два ефективні продуценти ферментів Streptomyces sp.1349 i Streptomyces sp.1382.Із культуральних рідин продуцентів виділено і очищено до гомогенного стану високоактивні препарати колагенази і кератинази.Показано,що колагенолітичну дію мають принаймні три протеази,дві з яких є металопротеазами,а одна - протеаза серинового типу.Досліджено фізико-хімічні влістивості очищених ферментів,специфічність їх дії.Встановлено,що препарати відрізняються за молекулярними масами,компонентним складом,оптимальними умовами дії,чутливістю до катіонів металів і аніонів.Колагенази проявляли широку специфічність дії до різних білкових субстратів.Кератинази гідролізуютьлище нативний кератин шерсті або пір"я.Один з ферментів проявляє фібринолітичну активність.Встановлено,що колагенази не мають серологічної спорідненості з ферментом,виділеним з Clostridium histolyticum("Merk") Опис продукції Автори роботи Додано в НРАТ 2020-04-02 Закрити