Пошук академічних текстів

Інформація × Реєстраційний номер 0209U010819, 0105U003263 , Науково-дослідна робота Назва роботи Вивчення молекулярних механізмів корекційної активності аміноацил-тРНК синтетаз. Назва етапу роботи Керівник роботи Тукало Михайло Арсентійович, Доктор біологічних наук Дата реєстрації 29-12-2009 Організація виконавець Інститут молекулярної біології і генетики Опис етапу В результаті виконаних досліджень, вперше, вирішена просторова структура комплекса лейцил-тРНК синтетази із T.thermophilus із гомологічною тРНКLeu, яка разом із раніше вивченими комплексами СерРС : тРНКSer і ТирРС : тРНКTyr, дала можливість отримати повну картину взаємодії синтетаз із тРНК з довгим варіабельним стеблом. Показана роль структурних відмінностей тРНКSer, тРНКTyr і тРНКLeu у процесах впізнавання і дискримінації тРНК гомологічними АРСазами. Показана відповідність просторових структур у розчинах і кристалах. Запропоновано модель аміноацилювальної конформації 3'-кінця тРНКLeu у аміноацилювальному центрі ЛейРС із T. thermopilus. Порівняння структур усіх отриманих комплексів ЛейРС-тРНКLeu із T.thermopilus, дозволило прослідкувати динаміку процесів аміноацилювання та пост-трансферного редактування. На основі результатів вивчення мутантних форм ЛейРСТТ та дериватів тРНК запропоновано тРНК-залежні механізми пре- і пост-транферного редактування для ЛейРС, у яких важлива роль належить 2'- і 3'- ОН групам залишка А76 тРНКLeu. Bирощено кристали ПроРС із E. faecalis і їхніх комплексів з двома ізоакцепторними тРНКPro і низькомолекулярними субстратами. Методом рентгеноструктурного аналізу вивчено просторові структури ПроРС із E. faecalis. Запропоновано модель комплексу ПроРС E. faecalis із тРНК та модель редактувального активного центра фермента. Остання перевірена методом мутагенезу. Опис продукції Вперше, вирішена просторова структура комплексу ЛейРС:тРНКLeu T.thermophilus, Показана роль структурних відмінностей тРНКSer, тРНКTyr і тРНКLeu для впізнавання і дискримінації гомологічними АРСазами тРНК з довгим варіабельним стеблом. Показана відповідність структур у розчинах і кристалах. Запропоновано моделі аміноацилювальної конформації 3'-кінця тРНКLeu та траєкторії його руху при аміноацилюванні та пост-трансферному редактуванні та тРНК-залежні механізми пре- і пост-транферного редактування, в яких важлива роль належить 2'- і 3'- ОН групам тРНКLeu. Bирощено кристали ПроРС із E. faecalis, її комплексів із малими субстратами і двома тРНКPro. Вивчено просторову структуру ПроРСEF. Запропонованo модель редактувального центра фермента і перевірено її мутагенезом. Автори роботи Гудзера Ольга Йосипівна, Коваленко Оксана Петрівна Крикливий Іван Андрійович Яремчук Ганна Дмитрівна Додано в НРАТ 2020-04-02 Закрити