Пошук академічних текстів

Інформація × Реєстраційний номер 0212U009020, 0110U000988 , Науково-дослідна робота Назва роботи Супрамолекулярні системи в хімії та біології. Каліксарени як модулятори активності ензиматичних та транспортних білків гладеньких м'язів Назва етапу роботи Керівник роботи Костерін Сергій Олексійович, Дата реєстрації 26-12-2012 Організація виконавець Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна Опис етапу В експериментах, виконаних на суспензії плазматичних мембран клітин міометрія, досліджували інгібуючу дію каліксарену С-107 на Na+,K+-АТР-азну активність. Доведено, що ця сполука здатна збільшувати спорідненість ензиму до уабаїну: уявна константа інгібування Na+,K+-АТР-ази уабаїном зменшується з 26,9 ± 1,3 мкM дo 10,9 ± 0,6 мкM. Проте сам уабаїн не впливає на спорідненість Na+,K+-АТР-ази до зазначеного калікс[4]арену. З метою визначення ролі структурної організації молекули калікс[4]арену С-99 у проявленні інгібіторної дії на Nа+,К+-АТР-азу плазматичних мембран клітин міометрія, ми досліджували дію структурно подібних до нього калікс[4]аренів - С-296, С-297, С-424, С-425, С-426, С-427 на активність даного ензиму. Показано, що каліксарени С-296 та С-297 (мають дві додаткові пропоксі-групи на нижньому вінці макроциклу) є менш ефективними інгібіторами Na+,K+-АТР-ази порівняно з каліксареном С-99. Каліксарени С-425 та С-427 (мають на верхньому вінці макроциклу відповідно три та чотири залишки фосфонових кислот) також інгібують активність Na+,K+-АТР-ази: з нижчою ефективністю порівняно з каліксареном С-99. Каліксарен С-424, у якого на верхньому вінці знаходяться лише два залишки карбонової кислоти, та каліксарен С-426, що містить на верхньому вінці кетометилфосфонові залишки замість гідроксиметил фосфонових залишків каліксарену С-99, не впливають на активність Nа+,К+-АТР-ази. Зроблені відповідні висновки щодо ролі певних хімічних груп каліксарену С-99 у його взаємодії з Nа+,К+-АТР-азою. Опис продукції Науковий звіт, що базується на результатах експериментальних даних, отриманих на суспензії плазматичних мембран клітин міометрія при дослідженні інгібуючої дії каліксарену С-107 на Na+,K+-АТР-азну активність. Доведено, що ця сполука здатна збільшувати спорідненість ензиму до уабаїну: уявна константа інгібування Na+,K+-АТР-ази уабаїном зменшується з 26,9 ± 1,3 мкM дo 10,9 ± 0,6 мкM. Проте сам уабаїн не впливає на спорідненість Na+,K+-АТР-ази до зазначеного калікс[4]арену. З метою визначення ролі структурної організації молекули калікс[4]арену С-99 у проявленні інгібіторної дії на Nа+,К+-АТР-азу плазматичних мембран клітин міометрія, ми досліджували дію структурно подібних до нього калікс[4]аренів - С-296, С-297, С-424, С-425, С-426, С-427 на активність даного ензиму. Показано, що каліксарени С-296 та С-297 (мають дві додаткові пропоксі-групи на нижньому вінці макроциклу) є менш ефективними інгібіторами Na+,K+-АТР-ази порівняно з каліксареном С-99. Каліксарени С-425 та С-427 (мають на верхньому вінці Автори роботи Бабіч Лідія Григорівна Бевза Олександр Васильович Векліч Тетяна Олександрівна Данилович Ганна Вікторівна Данилович Юрій Володимирович Лабинцева Раїса Дмитрівна Шкрабак Олександр Анатолійович Шликов Сергій Георгійович Додано в НРАТ 2020-04-02 Закрити