Пошук академічних текстів

Інформація × Реєстраційний номер 0223U005606, 0123U103026 , Науково-дослідна робота Назва роботи Ідентифікація сайтів зв’язування івермектину з тубуліном фітонематод та дослідження його нематоцидної активності Назва етапу роботи Керівник роботи Бузіашвілі Анастасія Юріївна, Кандидат біологічних наук Дата реєстрації 25-12-2023 Організація виконавець Державна установа "Інститут харчової біотехнології та геноміки Національної академії наук України" Опис етапу  На цьому етапі виконання науково-дослідної роботи було визначено, що послідовності елементів вторинної структури таксанового сайту β-тубуліну паразитичної нематоди Haemonchus contortus (про зв’язування івермектину (IVM) з яким доповідали раніше), фітонематод Meloidogyne enterolobii, M. hapla та модельної нематоди Caenorhabditis elegans мають високу ідентичність (>90%). Було відібрано конформації не зв’язаного з івермектином (IVM) β-тубуліну M. enterolobii, M. hapla та ГДФ-зв’язаного β- тубуліну C. elegans, здійснено молекулярний докінг IVM до таксанового сайту кожної з зазначених структур β-тубуліну та за допомогою методу молекулярно-динамічних симуляцій перевірено стабільність отриманих в результаті докінгу комплексів. Для комплексів IVM з β-тубуліном всіх досліджуваних нематод було визначено внесок окремих амінокислотних залишків у афінність та встановлено, що серед залишків таксанового сайту всіх комплексів найвищий внесок у афінність мають залишки, що належать до ділянок H1, H7 та S9-S10 у складі таксанового сайту, оскільки всі вони взаємодіють з бензофурановою групою IVM. Також, було визначено енергію зв’язування (∆G bind ) комплексів та порівняно їх стабільність. Встановлено, що найвищу стабільність за заданих умов має комплекс IVM з β1-тубуліном M. hapla, ∆G bind з яким в середньому становить -14,78±6,55 ккал/моль, а найнижчу – комплекс IVM з β1-тубуліном M. enterolobii (-4,16±4,27 ккал/моль) Опис продукції Автори роботи Бузіашвілі Анастасія Юріївна Кустовський Євген Олексійович Додано в НРАТ 2023-12-25 Закрити