Пошук академічних текстів

Інформація × Реєстраційний номер 0225U002434, (0123U102324) , Науково-дослідна робота Назва роботи Вторинні метаболіти мікроорганізмів антибіотичної, протеолітичної та гліколітичної дії: закономірності організації макромолекул, функціонально-біологічна активність, шляхи модифікації і стабілізації, аспекти практичного використання Назва етапу роботи Розробити підходи для виділення та очищення мікробних ензимів різного ступеня чистоти, дослідити їхні фізико-хімічні, кінетичні, каталітичні властивості, субстратну специфічність. Дослідити роль окремих амінокислотних залишків у каталітичній активності глікозидаз та протеаз різних мікроорганізмів. Ідентифікувати в геномах стрептоміцетів пучки споріднених генів біосинтезу вторинних метаболітів. Керівник роботи Варбанець Людмила Дмитрівна, д.б.н. Дата реєстрації 11-03-2025 Організація виконавець Інститут мікробіології і вірусології ім. Д. К. Заболотного Національної Академії Наук України Опис роботи Метою роботи є розробка фундаментальних основ одержання мікробних антибіотиків, протеаз та глікозидаз для створення технології отримання конкурентоздатних препаратів для медицини та харчової промисловості. Для реалізації цієї мети будуть досліджені шляхи продукції вторинних метаболітів мікроорганізмами, досліджені каталітичні властивості ензимів, їхня субстратна специфічність, встановлені механізми інактивації та стабілізації шляхом хімічної модифікації, вивчені у геномах стрептоміцетів пучки споріднених генів біосинтезу вторинних метаболітів. Опис етапу Показано, що фібрин(оген)аза Bacillus subtilis 248, ізольована із донних відкладень Чорного моря, є гомогенною, з молекулярною масою близько 30 кДа. Ензим зберігав активність у широкому діапазоні рН і температур з оптимальними значеннями 9.0 та 4° С. Активуючу дію на фібрин(оген)азу B. subtilis 248 проявляли іони Mg2+, Mn2+, Fe2+, Fe3+, Al3+ (від 17.1до 79.5%). Найбільшу інгібуючу дію виявляли іони Ag3+ (55%) і дещо менше (від 9.8 до 25%) іони Hg+, Zn2+, Pb+, Cu2+. Дослідження функціонально активних груп активного центру свідчать, що ензим є сериновою протеазою, в його каталітичному акті беруть участь карбоксильні групи С-термінальної амінокислоти (аспарагінової або глютамінової), сульфгідрильні групи. Ідентифікація продуктів гідролізу фібриногену і фібрину ензимом B. subtilis 248 свідчить, що в обох випадках спостерігається розщеплення Аα-ланцюга фібрин(оген)у. З 20 досліджених культур 18 здатні були розщепляти курячі пір’я, але найвищий рівень кератиназної активности проявляла тільки одна Priestia megaterium 035, а дисульфидредуктазной активности − декілька культур: Bacillus pumilus A , Bacillus subtilis 248. Ці культури можуть бути перспективними для переробки кератинових відходів, які утворюються, як результат діяльності великих промислових птахофабрик. З Escherichia coli K виділено ліпополісахарид і показано, що під його впливом в еритроцитах усіх донорів спостерігається високий відсоток гемолізу. Встановлено наявність в геномі Streptomyces globisporus 1912 пучків генів нерибосомних пептид-синтетаз (NRPS) (9) і полікетидсинтетаз (PKS) (4) та їх гомологію з подібними пучками генів інших стрептоміцетів (82-94%). Показано, що стрептоміцети з різних клад містять різні набори кератиназ. Виділено із зразків грунту чисті культури стрептоміцетів – активних продуцентів антибіотиків проти мікроорганізмів, патогенних для людини і рослин. Опис продукції Автори роботи Авдіюк Катерина Володимирівна Андріанова Тетяна Володимирівна Бамбура Ольга Іванівна Борзова Наталія Вікторівна Броварська Оксана Степанівна Булигіна Тетяна Володимирівна Гармашева Інна Леонтієвна Гиренко Ольга Дмитрівна Гудзенко Олена Володимирівна Долбік Надія Миколаївна Житкевич Наталія Всеволодівна Звінчук Ірина Олександрівна Лакей Ольга Федорівна Лукянчук Віталій Владиславович Мацелюх Богдан Павлович Насіковська Оксана Петрівна Поліщук Людмила Василівна Постолюк Тетяна Григорівна Степанюк Микола Володимирович Юр'єва Олена Михайлівна Додано в НРАТ 2025-03-11 Закрити